Recientemente, la internacionalmente reconocida Plant Cell publicó un estudio en línea titulado "Activación Constitutiva deLeucina-Rich Repeat Receptor Kinase Signaling Pathways by BAK1-Interacting Receptor-Like Kinase 3 Chimera" por el equipo de Michael Hothorn del Departamento de Botánica y Biología Vegetal de la Universidad de Ginebra, Suiza. Tesis sexual. Se reveló el mecanismo de activación constitutiva de la quimera del receptor de interacción BAK1 quinasa 3 en la vía de señalización del receptor de repetición quinasa rica en leucina.
El mecanismo único de la planta de activación dependiente del co-receptor de SERK se conserva en muchos LRR-RK, como LRR-RK HAESA, cuya función incluye controlar el desprendimiento de órganos florales en Arabidopsis thaliana mediante la interacción con la hormona peptídica IDA. La vía de señalización de la proteína quinasa activada por mitógenos dependiente de SERK (MAPK) involucra LRR-RK ERECTA (ER) y sus genes homólogos ERECTA-LIKE1 (ERL1) y ERL2, y desempeña diferentes funciones en el desarrollo de las plantas. La identificación de las interacciones constitutivas e independientes del ligando entre los dominios extracelulares LRR de dos proteínas de señal de membrana vegetal nos llevó a investigar si la quimera proteica entre el dominio extracelular BIR3 y los dominios citoplasmáticos de varias quinasas receptoras es posible Conduce a un complejo de señal constitutivamente activo. Aunque existen diferencias estructurales significativas entre los complejos LRR-RKSERK y BIR-SERK, los datos de los investigadores indican que una amplia gama de quimeras oBIR3-iLRR-RK son funcionales en las plantas (Figura 1).
Las quinasas receptoras de los dominios de repetición extracelular ricos en leucina (LRR-RK) son el grupo más grande de proteínas de señalización de membrana en las plantas. Los LRR-RK pueden detectar moléculas pequeñas, péptidos o ligandos de proteínas, y pueden activarse por interacción inducida por ligandos con la co-quinasa similar al receptor de embriogénesis somática (SERK). Nuestros estudios previos han demostrado que SERK también puede interactuar con BAK1 como receptor quinasa 3 (BIR3) para formar un complejo constitutivo, independiente del ligando. Aquí, los investigadores informan de una quimera receptora, en la que el dominio LRR extracelular de BIR3 se fusiona con el dominio quinasa citoplasmático de los LRR-RK dependientes de SERK. En ausencia de estimulación del ligando, los co-receptores SERK derivados de BRASSINOSTEROID INSENSITIVE1, HAESA y ERECTA Source forman complejos apretados. Estas quimeras se expresan bajo el control de los promotores endógenos de los respectivos LRR-RKs y conducen a funciones efectivas para obtener el fenotipo de brasinoesteroides, desprendimiento de flores y patrones estomatales. Es importante destacar que la quimera BIR3-GSO1/SGN3 puede complementar parcialmente el fenotipo formado por la banda de Karnofsky sgn3, lo que indica que la proteína SERK también media la activación del receptor GSO1/SGN3. En general, nuestros métodos de ingeniería de proteínas se pueden utilizar para aclarar las funciones fisiológicas de los LRR-RK y determinar el mecanismo de activación del receptor en una sola cepa transgénica (Figura 2).
En resumen, nuestra disponibilidad de ensamblaje simple, tipo Lego y líneas de control adecuadas para quimera BIR3 ahora permite la caracterización genética de LRR-RKs huérfanos con fenotipos de pérdida de función desconocidos / poco claros y el análisis de sus mecanismos de activación subyacentes. Las quimeras de la proteína BIR3 también se pueden utilizar para el cribado de interacciones bioquímicas o genéticas, donde la forma constitutivamente activa del receptor es deseable.